TCEP

TCEP wird häufig als Reduktionsmittel verwendet, um Disulfidbindungen innerhalb und zwischen Proteinen als Vorbereitungsschritt für die Gelelektrophorese aufzubrechen.

Im Vergleich zu den beiden anderen am häufigsten für diesen Zweck verwendeten Mitteln (Dithiothreitol und β-Mercaptoethanol) hat TCEP die Vorteile, geruchlos zu sein, ein stärkeres Reduktionsmittel, ein irreversibles Reduktionsmittel (in dem Sinne, dass sich TCEP nicht regeneriert — das Endprodukt der TCEP-vermittelten Disulfidspaltung sind tatsächlich zwei freie Thiole / Cysteine), hydrophiler und oxidationsbeständiger an der Luft. Es reduziert auch keine Metalle, die in der immobilisierten Metallaffinitätschromatographie verwendet werden.

TCEP ist besonders nützlich bei der Markierung von Cysteinresten mit Maleimiden. TCEP kann verhindern, dass die Cysteine Disulfidbindungen bilden, und im Gegensatz zu Dithiothreitol und β-Mercaptoethanol reagiert es nicht so leicht mit dem Maleimid. Es wurde jedoch berichtet, dass TCEP unter bestimmten Bedingungen mit Maleimid reagiert.

TCEP wird auch im Gewebehomogenisierungsprozess zur RNA-Isolierung verwendet.

Für Ultraviolett–sichtbare Spektroskopie-Anwendungen ist TCEP nützlich, wenn es wichtig ist, eine störende Absorption von 250 bis 285 Nanometern zu vermeiden, die mit Dithiothreitol auftreten kann. Dithiothreitol absorbiert im Laufe der Zeit langsam mehr und mehr Licht in diesem Spektrum, da verschiedene Redoxreaktionen auftreten.