Proteiinit ja nukleiinihapot

proteiinit rakentuvat monimutkaisen toiminnan avulla, jonka nukleiinihapot deoksiribonukleiinihappo (DNA) ja ribonukleiinihappo (RNA) suorittavat. Prosessi tunnetaan proteiinin biosynteesinä ja siinä rakennetaan proteiiniketjuja yksittäisistä aminohapoista tietyssä järjestyksessä.

aminohapot ovat joko elimistön tuottamia tai ne nautitaan ruokavaliossa. Ne luokitellaan kolmeen eri ryhmään: välttämättömään, epäolennaiseen ja ehdollisesti välttämättömään. Nämä kategoriat luotiin kuitenkin 1800-luvun alkupuoliskolla, ja vaikka niitä edelleen käytetään erilaisten proteiinien rakennusaineiden erottamiseen toisistaan, niitä ei ole nimetty erityisen hyvin. Nykyiset tutkimukset pyrkivät tarkastelemaan kunkin aminohapon toimintaa sekä ravitsemuksellista lähdettä ja arvoa.

välttämättömät aminohapot (välttämättömät aminohapot)

yhdeksän välttämätöntä aminohappoa on saatava ravinnosta. Näitä ovat histidiini, isoleusiini, leusiini, lysiini, metioniini, fenyylialaniini, treoniini, tryptofaani ja valiini. Nyt on kuitenkin selvinnyt, että elimistö voi tarvittaessa syntetisoida analogisista molekyyleistä metioniinia, leusiinia, isoleusiinia, valiinia ja fenyylianiinia.

ei-välttämättömät aminohapot (tarpeettomat aminohapot)

yksitoista ei-välttämätöntä aminohappoa tuotetaan pääasiassa elimistössä. Ihmisillä näitä ovat alaniini, asparagiini, asparagiinihappo, kysteiini, glutamiinihappo, glutamiini, glysiini, ornitiini, proliini, seriini ja tyrosiini. Jotkin näistä riippuvat välttämättömien aminohappojen saatavuudesta ruokavaliossa, jotka toimivat ei-välttämättömien muotojen esiasteina.

ehdollisesti välttämättömät aminohapot

ehdollisesti välttämättömät aminohapot on ryhmitelty määrittelemään mahdollinen puute soluympäristössä joko epäterveellisen ruokavalion tai sellaisen fyysisen tilan vuoksi, jossa näitä yleensä ei-välttämättömiä aminohappoja tarvitaan enemmän, kuten lapsuudessa, raskauden aikana tai sairauden aikana. Tähän ryhmään kuuluvat arginiini, kysteiini, glutamiini, tyrosiini, glysiini, ornitiini, proliini ja seriini; arginiini on välttämätön nuorille, mutta ei enää välttämätön kehitysjakson päätyttyä. Sen vuoksi sitä pidetään ”ehdollisesti” välttämättömänä.

Selenokysteiini ja Pyrrolysiini

selenokysteiini ja pyrrolysiini eivät yleensä sisälly nykyiseen kahdenkymmenen aminohapon luetteloon. Itse asiassa on kaksikymmentäkaksi aminohappoa eikä kaksikymmentä kuten aiemmin luultiin. Tämä johtuu siitä, että näitä kahta aminohappoa on hyvin pieniä määriä, eikä niitä käytetä proteiinien syntetisoimiseen. Sen sijaan ne toimivat kodonien pysäytysmerkkeinä.

Aminohapporakenne

kaikilla aminohapoilla on keskeinen alfa-hiiliatomi, johon on sitoutunut karboksyyliryhmä (COOH), vetyatomi (H), amiiniryhmä (NH2) sekä funktionaalinen ja muuttuva radikaali sivuketju, joka määrittelee, mikä aminohappo se on. Aminohapon perusmuoto on glysiini (C2H5NO2), jonka sivuketju koostuu yhdestä vetyatomista, kuten alla olevassa kuvassa.

vaihtoehtoisesti tryptofaani (C11H12N2O2) on suurin aminohappo. Tämä monimutkainen molekyyli on nähtävissä alla.

proteiinien rooli

elämä ei olisi mahdollista ilman proteiineja. Niillä on olennainen osa jokaisessa elävässä organismissa. Jokainen vasta-aine, entsyymi ja kemiallinen lähetti luodaan proteiinista. Proteiinia tarvitaan myös anatomisten puitteiden ja rakenteiden tarjoamiseen, ylläpitämiseen ja korjaamiseen aina solutasolta tuki-ja liikuntaelimistön tasolle saakka. Ne toimivat sitovina molekyyleinä ja kantajamolekyyleinä, jotka mahdollistavat atomien ja molekyylien kuljetuksen ja varastoinnin koko kehossa. Ne hajottavat suurempia yhdisteitä jätteiksi, vastaavat lisääntymisen ainesosista, säätelevät homeostaasia ja aineenvaihduntaa, ylläpitävät pH-arvoja ja nestetasapainoa sekä antavat energiaa. Kukin proteiini on yhdistelmä tiettyä aminohapposekvenssiä, joka on rakennettu DNA: n sisältämien piirustusten mukaan. Tämä koodi on uutettava, purettava ja kuljetettava soluproteiinin valmistusyksiköihin, joita kutsutaan ribosomeiksi, ribonukleiinihapon eri muotojen avulla.

proteiinien muodostuminen nukleiinihappojen kautta-geenin ilmentyminen

geenin ilmentyminen on transkription ja translaation yhdistelmä, jossa DNA-koodin sekvenssi antaa tarvittavan tiedon uuden proteiinimolekyylin rakentamiseksi käytettävissä olevista solumateriaaleista.

transkriptio koostuu kolmesta vaiheesta. Initiaation aikana RNA-polymeraasi (entsyymi) kiinnittyy ”promotor” – sekvenssiin, joka osoittaa kopioitavan geenin osan alun. Promoottoriin sitoutuneena RNA-polymeraasi katkaisee jokaisen typpipitoisen emäsparin väliset heikot vetysidokset ja käytännössä irrottaa kaksois-DNA-juosteen. Venymä on seuraava vaihe, jossa RNA-nukleotidit toimittavat sopivia typpipitoisia emäspareja. Esimerkiksi jos DNA-sekvenssi koostuu emäksistä adeniini, tymiini, guaniini, adeniini, sytosiini, tymiini (TGACT), tämän sekvenssin RNA-kopio toteuttaa adeniini, sytosiini, urasiili, guaniini, adeniini (ACUGA). Transkription viimeinen vaihe on päättyminen, joka nimensä mukaisesti on prosessin loppu. DNA: ssa olevan terminaattorijakson ohjaamana vasta valmistetun RNA: n juoste irtoaa DNA: sta.

tuloksena olevaa kopioitua DNA: ta kutsutaan lähetti-RNA: ksi. Juosteella on tunnusomainen lakki ja hännänpää, ja sen tunnistavat tumassa olevat huokoskompleksit, joiden avulla se poistuu tumasta ja siirtyy sytoplasmaan.

siirtäjä-RNA: n (tRNA) tuotanto sijaitsee pääasiassa solun sytoplasmassa. MRNA: n läsnä ollessa tRNA sitoutuu yksittäiseen vapaaseen aminohappoon. Mikä aminohappo tämä on, sitä säätelee kunkin tRNA: n kolmen typpiemäksen järjestys, joka tunnetaan myös kodonina. Ribosomien alayksiköt sitoutuvat nyt mRNA-juosteen alkuun. Ribosomit muodostavat kehyksen, jolla tRNA-kodonit vastaavat jokaista mRNA: n kolmen typpipitoisen emäksen joukkoa. Näin syntyy sekvensoitu aminohappoketju eli proteiini, joka on luotu DNA: n alun perin tarjoamaan tiettyyn reseptiin. Stop-kodoni ilmaisee translaatioprosessin päättymistä, jossa geneettinen koodi käännetään proteiiniksi.