Hydrolase

L’hydrolase est une classe d’enzymes qui agissent généralement comme catalyseurs biochimiques qui utilisent l’eau pour rompre une liaison chimique, ce qui entraîne généralement la division d’une molécule plus grande en molécules plus petites. Certains exemples courants d’enzymes hydrolases sont les estérases, notamment les lipases, les phosphatases, les glycosidases, les peptidases et les nucléosidases.

Les estérases clivent les liaisons ester dans les lipides et les phosphatases clivent les groupes phosphate des molécules. Un exemple d’estérase cruciale est l’acétylcholine estérase, qui aide à transformer l’impulsion neuronale en acide acétique après que l’hydrolase brise l’acétylcholine en choline et en acide acétique. L’acide acétique est un métabolite important dans le corps et un intermédiaire critique pour d’autres réactions telles que la glycolyse. Les lipases hydrolysent les glycérides. Les glycosidases clivent les molécules de sucre des glucides et les peptidases hydrolysent les liaisons peptidiques. Les nucléosidases hydrolysent les liaisons des nucléotides.

Les enzymes hydrolases sont importantes pour l’organisme car elles ont des propriétés dégradantes. Dans les lipides, les lipases contribuent à la dégradation des graisses et des lipoprotéines et d’autres molécules plus grosses en molécules plus petites comme les acides gras et le glycérol. Les acides gras et autres petites molécules sont utilisés pour la synthèse et comme source d’énergie.

En biochimie, une hydrolase est une enzyme qui catalyse l’hydrolyse d’une liaison chimique. Par exemple, toute enzyme qui catalyse la réaction suivante est une hydrolase:

A-B + H2O → A-OH + B–H

où A-B représente une liaison chimique de molécules non spécifiées.