foszforiláz
a Foszforilázokról:
a Foszforilázok a legismertebb enzimek, amelyek felelősek a foszfátcsoport hozzáadásának katalizálásáért. Ez egy szervetlen foszfátból egy potenciális akceptorig fordul elő.
a reakció a következő néven ismert: A – B + P = P-B
a foszforilázok tartalmaznak egy sor alloszterikus enzimet, amelyek felelősek a glikogénből glükóz-1-foszfáttá történő termelés katalizálásáért. Ez magában foglal mindent a keményítőtől a glikogénig és a maltodextrinig. A nevet gyakran használják glikogén-foszforiláz helyett is.
foszforiláz mechanizmus
a foszforiláz inkább a glikogén foszforiláz tipikus aktív r formája. Ez egy kevésbé aktív R formából származik, amelyet foszforilezésnek neveznek, amely a foszforiláz b.Ez az AMP-hez is kapcsolódik. Aztán ott van a T forma is, amelyet figyelembe kell venni. Ezt gátolhatja a glükóz, valamint a foszforilezett foszforiláz-kináz. Alternatív megoldásként defoszforilálható a foszfoproteinen keresztül. Ezt az ATP vagy potenciálisan a glükóz gátlásával érik el 6 foszfát
a foszforilezés eléréséhez ATP-re van szükség. Amikor ez a defoszforilezés folyamata során bekövetkezik, akkor szervetlen foszfátionok szabadulnak fel.
foszforiláz kölcsönhatások
vannak bizonyos rendellenességek, amelyek a foszforilázokkal kapcsolatosak. Ez magában foglalja mind az V. típusú glikogén tárolási betegséget, mind a VI. típusú glikogén tárolási betegséget.ezek izomglikogének, illetve élő glikogének.
Foszforilázok funkció
fontos, hogy ne keverje össze a foszforilázokat a foszfatázokkal. Ez gyakori hiba, de ezek valójában felelősek a foszfátcsoportok eltávolításáért. A foszforilátok jobb megértése érdekében figyelembe kell venni a funkciót. Ezt legjobban olyan enzimekként lehet leírni, amelyeket egy további csoport katalizálására használnak egy szervetlen foszfátból egy akceptor felé. Ez nem azonos a kinázzal vagy a foszfatázzal.
egy kináz foszfátcsoportot visz át a donor területéről egy receptor felé. Ezzel szemben a foszfát vízzel áthelyezi a foszfátcsoportot.
Foszforilázok szerkezete
ez egy nagy fehérje. Valójában összesen 842 aminosavból áll. A tömege 97.434 kDa. Lehetséges, hogy az enzim tetramer vagy inaktív monomer formájában létezik. Azonban biológiailag aktív lesz, ha dimer formájában van, és ha két teljesen azonos alegység van.
emlősökben ezek számos helyen megtalálhatók, beleértve a májat, az agyat és az izmokat. Ha az agyban található, akkor általában felnőtteknél fordul elő, míg a felnőtt vázizomban és a májban is megtalálható. Az enzimnek számos különböző régiója van, amelyek biológiailag különösen jelentősek. Ez magában foglalja, kötő helyek, alloszterikus helyek, valamint egy teljesen visszafordítható, foszforilát szerin maradékot, hogy csak néhány területet említsünk.
különösen fontos megjegyezni azt a tényt, hogy a katalitikus helyek viszonylag el vannak temetve. Ez hihetetlenül megnehezíti a webhelyhez való hozzáférést a szerkezet felületéről.