Phosphorylase

Phosphorylasesについて:

Phosphorylasesは、リン酸基の付加を触媒する酵素として最もよく知られています。 これは、無機であるリン酸塩から潜在的な受容体に起こる。
この反応は次のように知られている：A-B+P=P-B
ホスホリラーゼは、グリコーゲンからグルコース-1-リン酸への産生を触媒するアロステリック酵素の範囲を含む。 これは澱粉からのグリコーゲンおよびmaltodextrinにすべてを含んでいます。 グリコーゲンホスホリラーゼ(glycogen phosphorylase)の代わりに用いられることもある。

ホスホリラーゼ機構
ホスホリラーゼは、グリコーゲンホスホリラーゼの典型的な活性R型である。 これはホスホリラーゼb.であるリン酸化として知られているより少なく活動的なRの形態から取られます。 次に、考慮すべきT形式もあります。 これは、グルコースを介して阻害することができるだけでなく、ホスホリラーゼキナーゼによってリン酸化されています。 また、それはリン蛋白質を通して脱リン酸化することができます。 これは、ATPまたは潜在的にグルコース6リン酸
の阻害によって達成され、リン酸化を達成するためには、ATPを必要とする必要がある。 これが脱リン酸化のプロセスによって起こる場合、無機である隣酸塩イオンはそれから解放されます。

ホスホリラーゼ相互作用
ホスホリラーゼに関連する特定の障害があります。 これはグリコーゲンの貯蔵の病気のタイプV、またグリコーゲンの貯蔵の病気のタイプVI両方を含んでいます。

ホスホリラーゼ機能
ホスホリラーゼとホスファターゼを混同しないようにすることが重要です。 これはよくある間違いであるが、これらは隣酸塩グループの取り外しに実際に責任がある。 リン酸化物をよりよく理解するためには、その機能を考慮する必要があります。 これは、無機リン酸塩から受容体に向かって追加の基を触媒するために使用される酵素として最もよく記述される。 これはキナーゼまたはホスファターゼと同じではありません。
キナーゼは、ドナーの領域から受容体に向かってリン酸基を移動させる。 対照的に、リン酸塩は水を使用してリン酸基を再配置する。

ホスホリラーゼ構造
これは大きなタンパク質です。 それは実際に合計で842アミノ酸で構成されています。 これと同様に、それは97.434kDaの質量を持っています。 酵素は、四量体または不活性単量体の形態で存在することが可能である。 しかし、それは二量体の形態で、そして2つの完全に同一のサブユニットが存在するときに生物学的に活性であろう。
哺乳類では、これらは肝臓、脳、筋肉など様々な場所に見られる。 脳内で発見された場合、それは典型的には成人で起こり、成人の骨格筋および肝臓でも発見することができる。 特に生物学的に有意である酵素の異なる領域の範囲がある。 これはちょうど少数の区域を示すために、結合場所、allosteric場所、また完全にリバーシブルの、リン酸塩のセリンの残余を含んでいます。
触媒部位が比較的埋設されているという事実に注目することは特に重要である。 これにより、構造の表面からのサイトへのアクセスは非常に困難になります。