헤파 란 설페이트
많은 다른 세포 유형은 많은 다른 1 차 구조를 가진 사슬을 생성합니다. 헤파라놈은 특정 세포,조직 또는 유기체에 의해 생성되는 1 차 구조의 전체 범위를 정의합니다. 그러나,기본 시퀀스에 관계 없이 허 스의 형성에 필수적인 생합성 효소의 범위입니다. 이 효소는 다중 글리코 실 트랜스퍼 라제,설포 트랜스퍼 라제 및 에피 메라 아제로 구성됩니다. 이 동일한 효소는 또한 헤파린을 합성합니다.
1980 년대에,제프리 에스코는 헤파란 설페이트의 조립에서 변형된 동물 세포 돌연변이를 분리하고 특성화한 최초의 사람이었다. 이 효소의 많은 것은 지금 순화되고,분자로 복제되고 그들의 표정 본은 공부했습니다. 이 초기 연구에서 마우스 비만 세포종 세포 자유 시스템을 사용하는 헤파린/헤파린 생합성의 기본 단계에 대한 효소 반응 및 특이성의 순서에 대해 많이 알려져 있습니다.
체인 시작편집
단백질 코어 내의 특정 세린 잔기로 자일 로스의 전달과 함께 시작됩니다. 첨부 파일의 두 갈락토오스(Gal)잔류물 galactosyltransferases I 및 II(GalTI 및 GalTII)및 글루쿠론산(GlcA)의 glucuronosyltransferase I(GlcATI)을 완료합의 형성 tetrasaccharide 프라이머 O 연결하여 떠들고의 핵심 단백질:
ßGlcUA-(1→3)-ßGal-(1→3)-ßGal-(1→4)-ßXyl-O-Ser.
핵심 단백질에 대한 자일로스 부착은 골지체에서 발생하는 결합 영역과 사슬의 나머지 부분의 추가 조립과 함께 소포체에서 발생하는 것으로 생각된다.헤파린/헤파린 또는 콘드로이틴 설페이트와 데마탄 설페이트 생합성의 경로는 이 공통 사당류 결합 구조의 형성 후에 갈라진다. 다음 효소를 행위,GlcNAcT-내 또는 GalNAcT-I 지시 합성,중 HS/헤파린 또는 CS/DS,각각합니다.
사슬 신장편집
제 1 엔-아세틸글루코사민 잔기의 부착 후,테트라사크라이드 링커의 신장은 글루 카 및 글루 크낙 잔기의 단계적 첨가에 의해 계속된다. 이들은 각각의 설탕 뉴클레오티드에서 옮겨집니다. 이것은 그의 유전자가 종양 억제기의 엑소스토스(내선)유전자 가족의 일원인 한개 이상 관련 효소에 의해 실행됩니다.
에 돌연변이 EXT1-3gene loci 에서 인간으로 이어질 수 없는 세포의 생산 HS 과 개발을 질병의 여러 유전 exostoses 도(MHE). 골연골종 또는 엑소스토스로 알려진 연골 덮인 종양이 특징이며,이는 주로 어린 시절부터 사춘기까지 영향을받는 개인의 긴 뼈에서 발생합니다.
사슬 개질편집
사슬이 중합됨에 따라,4 가지 부류의 설포 전이 효소 및 에피메라 제에 의해 수행되는 일련의 개질 반응을 겪는다. 황산염 기증자 팹의 가용성은 설포 전이 효소의 활성에 매우 중요합니다.이 경우,제 1 중합체 변형은 제 1 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 의해 제 2 중합체 변형에 이것은 모든 후속 변형 반응에 대한 전제 조건이며,네 가지 계열의 하나 이상의 구성원에 의해 수행됩니다. 초기 연구에서는,효소를 수정하는 것은 형성 중합체에 있는 어떤 엔 아세틸화된 잔류물든지에 인식하고 행동할 수 있었다는 것을 보여주었습니다. 따라서,글리크낙 잔기의 변형은 사슬 전체에 걸쳐 무작위로 발생해야한다. 그러나,에 호손,엔-황산염 잔기는 주로 함께 그룹화되고 영역에 의해 분리됩니다 엔-아세틸 화 여기서 글씨 낙은 수정되지 않은 상태로 남아 있습니다.
둘 다 엔-데 아세틸 라제 과 엔-설포 트랜스퍼 라제 활성은 모든 엔-이소 폼에 존재하지만 효소 활성이 크게 다릅니다.동일한 효소에 의해 수행되는 엔-탈 아세틸라제 및 엔-설포 트랜스퍼 라제에 의한 엔-황산화는 일반적으로 엔-아세틸 화에 단단히 결합된다. 헤파린과 헤파린의 일부 종에서 발견되었다.본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은,본 발명은, 이 효소는 이두 론산(이도아)에 글 카를 에피메리합니다. 기질인식은 잠재적 기질인식 표적의 비 환원측과 연결된 기질인식 잔여물이 황산염이 될 것을 요구한다. 우로 노실-2-오-설포 트랜스퍼 라제(2 주)는 생성 된 이도아 잔기를 황산시킨다.또한,글루코사미닐 6-오-트랜스퍼라제(6 온스)는 황산염 또는 비황산염 이도아에 인접한 글루코사미닐 6-오-트랜스퍼라제(6 온스)의 형성을 초래하는 것으로 확인되었다. 성숙한 사슬에서 발견된다.
3-오-황화편집
현재 7 개의 글루코사미닐 3-오-설포전환효소가 포유류(제브라 피쉬에서 8 개)에 존재하는 것으로 알려져 있다. 2015 년 11 월 15 일~2015 년 12 월 15 일,2015 년 12 월 15 일,2015 년 12 월 15 일,2015 년 12 월 15 일,2015 년 12 월 15 일,2015 년 12 월 15 일,2015 년 12 월 15 일,2015 년 12 월 15 일,2015 년 12 월 15 일,2015 년 12 월 15 일,2015 년 12 월 15 일,2015 년 12 월 15 일,2015 년 12 월 15 일,2015 년 3). 다른 모든 설포 트랜스퍼 라제와 마찬가지로 3′-포스 포 아데노신-5′-포스 포 설페이트(팹스)를 황산염 공여체로 사용합니다. 글루코사민 잔류물의 3-오-황화작용은 글루코사민 잔류물의 3-오-황화작용입니다.
이 3OSTs 은 두 가지로 나누어 기능적인 하위 범주,사람들을 생성하는 antithrombin III 바인딩 사이트(HS3ST1 및 HS3ST5)및 그를 생성하는 단순포진 바이러스 1 당단백질 D(HSV-1gD)연결 사이트(HS3ST2,HS3ST3A1,HS3ST3B1,HS3ST4,HS3ST5 및 HS3ST6). 3 기의 변성 효소는 가장 큰 계열이며 그 작용은 속도를 제한하고 기질에 특이 적이며 희귀 한 변형을 일으키기 때문에 3 기의 변성 효소는 생물학적 과정에서 중요한 규제 역할을한다는 가설을 세웠습니다. 3-오-황산화는 글리피칸에 대한 항암제의 결합을 향상시킬 수 있고,항암제의 항암제 조절에 역할을 할 수 있음이 입증되었다.