Coesins are ring-shaped protein complexes whose multiple functions depend mostly on their ability to bring two different DNA molecules or two distant parts of the same DNA molecule into close proximity. Originalmente descobertos por seu papel essencial na coesão cromática irmã (SCC), eles foram encontrados para participar em vários processos nucleares, tais como a montagem de fábricas de replicação de DNA, reparação de quebra de cadeia dupla de DNA (DSB), condensação e morfologia cromossômica, controle transcritional, rearranjo do receptor de células T, e montagem mitótica do fuso (para revisões recentes, Ver Haering & Jessberger, 2012; Merkenschlager, 2010; Nasmyth, 2011; Nasmyth & Haering, 2009; Wood, Severson, & Meyer, 2010). As coesinas são essenciais para a meiose, onde desempenham vários papéis, que são discutidos nesta revisão. O complexo Central de coesin (Fig. 1.1 A) baseia-se num heterodímero de duas proteínas SMC (manutenção estrutural dos cromossomas), SMC1 e SMC3, que se associam entre si com elevada afinidade através dos seus domínios centrais de dobradiças. Uma proteína α-kleisina (SCC1, também chamada RAD21/MCD1) fecha o anel através da interação com os domínios terminais globulares das proteínas SMC. A clivagem da α-kleisina na transição metafase-a-anafase resolve a coesão e permite a segregação cromossômica. Uma quarta proteína chamada SA (antígeno estromal, também chamado SCC3) associa-se com a componente α-kleisina do anel tripartido. As funções exactas das proteínas SA não são claras, mas estão envolvidas numa via de libertação dependente da fosforilação (ver secção 4). Em células somáticas de mamíferos, duas proteínas SA diferentes, SA1 e SA2, são expressas a partir de dois genes distintos e foram mostrados como responsáveis por alguma da Diversidade Funcional dos complexos de coesina. A perda de SA1 foi muito recentemente demonstrada como causadora de letalidade embrionária, defeitos de segregação cromossómica, aneuploidia e alterações específicas nos padrões de transcrição, enquanto a coesão centromérica depende do SA2 (Remeseiro, Cuadrado, Carretero, et al., 2012; Remeseiro, Cuadrado, Gomez-Lopez, Pisano, & Losada, 2012). Além destas duas subunidades SA diferentes, as células meióticas expressam uma terceira proteína SA (SA3, também chamada STAG3), outra vez a partir de outro gene, fornecendo às células meióticas um número ainda maior de diferentes complexos de coesina para executar várias funções. No entanto, a diversidade nos meiócitos é ainda maior: um gene adicional que codifica uma proteína do tipo SMC1 (SMC1ß) e dois outros genes que codifica proteínas α-kleisina (RAD21L e REC8) são expressos exclusivamente em meiócitos, expandindo a possível combinação para pelo menos 18 complexos de núcleo coesin diferentes durante a meiose. Tendo em conta os factores coesin-associados e/ou regulatórios, sobre os quais se sabe muito pouco nas células meióticas, é provável que este número aumente ainda mais; por exemplo, dois parálogos do fator associado a coesin PDS5 (PDS5A e PDS5B) coexistem em células somáticas (Losada, Yokochi, & Hirano, 2005). Dados experimentais confirmaram a existência de pelo menos seis complexos (Jessberger, 2011; Uhlmann, 2011).