TCEP

TCEP bruges ofte som et reduktionsmiddel til at bryde disulfidbindinger inden for og mellem proteiner som et forberedende trin til gelelektroforese.

sammenlignet med de to andre mest almindelige midler, der anvendes til dette formål (dithiothreitol og kurs-mercaptoethanol), har TCEP fordelene ved at være lugtfri, et kraftigere reduktionsmiddel, et irreversibelt reduktionsmiddel (i den forstand, at TCEP ikke regenererer—slutproduktet af TCEP-medieret disulfidspaltning er faktisk to frie thioler/cysteiner), mere hydrofile og mere modstandsdygtige over for iltning i luft. Det reducerer heller ikke metaller, der anvendes i immobiliseret metalaffinitetskromatografi.

TCEP er særlig nyttig ved mærkning af cysteinrester med maleimider. TCEP kan forhindre cysteinerne i at danne di-sulfidbindinger, og i modsætning til dithiothreitol og kurs-mercaptoethanol reagerer det ikke så let med maleimidet. Imidlertid er det rapporteret, at tcep reagerer med maleimid under visse betingelser.

TCEP anvendes også i vævshomogeniseringsprocessen til RNA-isolering.

til Ultraviolet–synlige spektroskopiapplikationer er TCEP nyttigt, når det er vigtigt at undgå interfererende absorbans fra 250 til 285 nanometer, som kan forekomme med dithiothreitol. Dithiothreitol vil langsomt over tid absorbere mere og mere lys i dette spektrum, da forskellige reaktioner forekommer.